Структура, обмен и функции коллагена

Введение…………………………………………………………………………….3
1.Структура коллагена (полиморфизм коллагена, физико-химические свойства)……………………………………………………………………………..5
2.Синтез и созревание коллагена.
2.1. Синтез комплементарной цепи………………………………………….8
2.2. Гидроксилирование пролина и лизина с участием витамина С……..11
2.3. Гидроксилирование гидроксилизина………………………………….13
2.4. Образование проколлагена…………………………………………….14
2.5. Образование тропоколлагена ………………………………………….16
3. Особенности структуры и функции разных типов коллагена.
3.1. Фибриллообразующие типы (I, II,III, V, XI)………………………….19
3.2. Структура фибрилл коллагена и их формирование ………………….21
3.3. Коллагенобразующие микрофибриллы (VI тип)……………………...22
3.4. Коллагены, образующие «заякоренные» фибриллы (VII тип) ………23
4. Катаболизм коллагена …………………………………………………………..25
5.Регуляция обмена коллагена ……………………………………………………27
6. Применение коллагена в медицине…………………………………………….28
Заключение …………………………………………………………………………30
Список использованной литературы ……………………………………………..32

Коллаген - нитевидный белок, который составляет основу соединительной ткани, на коллаген приходится примерно треть всех белков в человеческом организме, присутствует во всех организмах, от вирусов до многоклеточных.
Коллаген является одним из ключевых компонентов суставов, костных сухожилий, волос, кожи, зубов, кроме того коллаген образует стенки вен, артерий и капилляров. Его название происходит от греческого слова cola, которое переводится как «клей».
Данное название было выбрано не случайно, так как основную функцию коллагена многие специалисты сравнивают с клеем.
В настоящее время описано двадцать восемь типов коллагена, которые кодируются более чем сорока генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации – интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование одного или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.
Молекулы коллагена образуют длинные тонкие волокна – фибриллы. Данные волокна служат для «склеивания» клеток, связывают наш организм в единое целое и позволяют ткани выдерживать растяжение.
Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.
Фибриллогенез — образование коллагеновых волокон в соединительной ткани путём сборки или объединения в пучки фибрилл — тонких белковых нитевидных структур внутри клетки и тканей человеческого организма. Фибриллогенез имеет важное значение в процессе приживления имплантанта и создания на его основе прочной, правильно функционирующей жевательной системы. Чем прочнее созданные в процессе фибриллогенеза коллагеновые волокна, тем прочнее соединительная ткан.
В молодом возрасте синтезируется достаточное количество новых молекул, которые успевают вовремя заполонить разрушенные участки фибрилл. С возрастом запасы коллагена истощаются. Сокращение количества этого белка начинается уже в двадцать лет, и после 25-30 процесс его разрушения преобладает над процессом синтеза.
Фибриллы начинают разрушаться быстрее, тогда как синтез по естественным причинам замедляется. Данный процесс ведет к проявлениям первых признаков старения кожи, которая, в свою очередь, истончается и теряет эластичность, начинается образование морщин, костная система становится более хрупкой, а суставы менее подвижными.
Кроме того, нарушение синтеза и функционирования коллагена в организме приводит к заболеваниям соединительной ткани, которые группируются в общую группу коллагеновых заболеваний (коллагенозов).
Болезни, вызванные дефектами при биосинтезе коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, кодирующем аминокислотную последовательность ферментов, продуцирующих коллаген, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в посттрансляционной модификации коллагена. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.
Цель курсовой работы – провести анализ имеющихся литературных данных в вопросах изучения коллагена, его функций и свойств, вовлеченность в процессы жизнедеятельности и старения организма, а также применение коллаген содержащих препаратов в современной медицине.

Курсовая работа на тему: "Структура, обмен и функции коллагена"
Предмет: Биохимия
Оригинальность на Антиплагиат.РУ (модуль - Интернет): 60%
Объём: 31 стр.