Вход

10. Фибриллярные белки – коллаген, кератин, эластин. Метаболические сети фибриллярных белков и их роль в жизнедеятельности организма.

Рекомендуемая категория для самостоятельной подготовки:
Реферат*
Код 75852
Дата создания 2014
Страниц 24
Источников 14
Покупка готовых работ временно недоступна.
1 440руб.

Содержание

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ 2
КОЛЛАГЕН 3
ЭЛАСТИН 9
КЕРАТИН 13
МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ СЕТИ ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ 17
ЗАКЛЮЧЕНИЕ 23
ЛИТЕРАТУРА 24

Фрагмент работы для ознакомления

Здесь отщепляется "пре" - образуется "проколлаген".
3-й этап: аминокислотные остатки лизина и пролина в составе молекулы коллагена подвергаются окислению под действием ферментов пролилгидроксилазы и лизилгидроксилазы (эти окислительные ферменты относятся к подподклассу монооксигеназ). Гидроксилирование пролина и лизина начинается в период трансляции коллагеновой мРНК на рибосомах и продолжается на растущей полипептидной цепи вплоть до ее отделения от рибосом. Необходимыми компонентами этой реакции являются α–кетоглутарат, О2 и витамин С (аскорбиновая кислота). Донором атома кислорода, который присоединяется к С-4 пролина, является молекула О2, второй атом О2 включается в сукцинат, который образуется при декарбоксилировании α-кетоглутарата, а из карбоксильной группы α-кетоглутарата образуется СО2.
Гидроксилазы пролина и лизина содержат в активном центре атом железа Fe2+. Для сохранения атома железа в ферроформе необходим восстанавливающий агент. Роль этого агента выполняет кофермент гидроксилаз ‒ аскорбиновая кислота, которая легко окисляется в дегидроаскорбиновую кислоту.
При недостатке витамина "С" (аскорбиновой кислоты) наблюдается цинга, - заболевание, вызванное синтезом дефектного коллагена с пониженной механической прочностью, что вызывает, в частности, разрыхление сосудистой стенки и другие неблагоприятные явления. 4-й этап: посттрасляционная модификация ‒ гликозилирование проколлагена под действием фермента гликозилтрансферазы. Этот фермент переносит глюкозу или галактозу на гидроксильные группы оксилизина.
5-й этап ‒ заключительный внутриклеточный этап: происходит формирование тройной спирали ‒ тропоколлагена (растворимый коллаген). В составе про‒последовательности имеется аминокислота цистеин, который образует дисульфидные связи между цепями. Идет процесс спирализации.
6-й этап: секретируется тропоколлаген во внеклеточную среду, где амино- и карбоксипротеиназы отщепляют (про-)-последовательность.
7-й этап: ковалентное "сшивание" молекулы тропоколлагена по принципу "конец-в-конец" с образованием нерастворимого коллагена. В этом процессе принимает участие фермент лизилоксидаза (флавометаллопротеин, содержит ФАД и Cu). Происходит окисление и дезаминирование радикала лизина с образованием альдегидной группы.
Затем между двумя радикалами лизина возникает альдегидная связь. Только после многократного сшивания фибрилл коллаген приобретает свою уникальную прочность, становится нерастяжимым волокном. Лизилоксидаза является Cu-зависимым ферментом, поэтому при недостатке меди в организме происходит уменьшение прочности соединительной ткани из-за значительного повышения количества растворимого коллагена (тропоколлагена).
Возникшие в результате реакции окислительного дезаминирования альдегидные группы участвуют в образовании ковалентных внутри- и межмолекулярных связей, которые стабилизируют фибриллы коллагена. Альдольная конденсация двух аллизиновых остатков приводит к формированию сшивки лизин-норлейцина, путем взаимодействия лизильного и альлизильного остатков образуются альдиминные связи, называемые также основаниями Шиффа.
8-й этап: ассоциация молекул нерастворимого коллагена по принципу "бок-в-бок". Ассоциация фибрилл происходит таким образом, что каждая последующая цепочка сдвинута на 1/4 своей длины относительно предыдущей цепи.
Существенное значение в обновлении эластиновых волокон играют фибробласты. Продукты распада коллагеновых и эластиновых волокон являются хематтрактантами для лейкоцитов, моноцитов крови, которые, мигрируя к поврежденному волокну, вырабатывают более десятка разных факторов роста фибробластов, синтезирующих новых матрикс. К факторам роста, способным стимулировать функции фибробластов, относится PDGF (фактор роста тромбоцитов). Еще одним достаточно изученным фактором является трансформирующий фактор роста бетта, TGF-b, стимулирующий фибробласты к энергичному синтезу коллагена и эластина. Фибробласты вырабатывают факторы, лимитирующие образование внеклеточного матрикса. К ним относятся простагландины Е, снижающие экспрессию рецепторов фибробластов к факторам роста, макроглобулин, связывающий и ингибирующий ростовые цитокины. Состояние эластических волокон сосудов зависит от соотношения процессов синтеза и распада эластина. Так, деградация эластина осуществляется целым рядом протеолитических ферментов: сериновых протеиназ, металлопротеиназ, цистеиновых протеиназ. Степень повреждения эластина этими ферментами зависит от полноценности функционирования ингибиторов соответствующих протеиназ. В настоящий момент известно более 10 форм металлопротеиназ (MMPs). В протеолитической деградации эластина в основном участвуют: матриксная металлопротеиназа MMPs-1 (MM52-57 кДа); MMPs-2 (желатиназа А, коллагеназа IV типа с ММ 72 кДа); MMPs-9 (желатиназа В, коллагеназа IV типа с ММ 92 кДа). Активность металлопротеиназ контролируется ингибиторами TIMP (тканевые ингибиторы металлопротеиназ). Нарушение баланса в системе «протеиназы-ингибиторы», т.е. снижение MMPs на фоне увеличения активности TIMP способствует развитию склеротических процессов.
Эластин продуцируется фибробластами, эндотелиальными клетками,
гладкомышечными клетками, количество эластина сосудистой стенки не
зависит от пола и уменьшается с возрастом. Эластин кодируется геномом, локализованным в хромосоме 7q, для которого характерен полиморфизм. Ген микрофибриллярного эластина включает 8 тысяч пар нуклеотидов, содержит 8 экзонов и 7 интронов, регулируется хромосомой 2, кодирует синтез мультимодулярного протеина, состоящего из 995 аминокислот. На его карбоксильном конце локализован Clq-подобный домен, а на аминном конце - последовательность, гомологичная эпидермальному фактору роста.
Синтез кератина в форме прекератина начинается в базальных кератиноцитах. Прекератин имеет более низкий молекулярный вес, чем зрелый кератин (40–60 000 дальтон при молекулярной массе зрелого кератиноцита более 60 000 дальтон) и характеризуется отсутствием внутри- и межцепочечных дисульфидных связей, придающих молекулам кератина прочность и нерастворимость. В более высоких слоях эпидермиса (шиповатый, зернистый) биосинтез прекератина продолжается и даже нарастает, причем молекулярная масса синтезируемого прекератина увеличивается. Кератин теряет свойство растворимости в воде и приобретает прочность.
Для упаковки кератина необходим особый белок филагрин (ранее он назывался «белок, богатый гистидином». Этот белок вызывает агрегацию кератиновых филаментов. Биосинтез филагрина осуществляется в зернистом слое с участием специфической и-РНК. Филагрин обладает кислотными свойствами и отличается сильной степенью фосфорилирования. По мере синтеза он накапливается в виде кератогиалиновых гранул и существует до тех пор, пока плотно упакованный кератин не стабилизируется прочными дисульфидными связями. Как только это произойдет, филагрин в корнеоцитах рогового слоя распадается до свободных аминокислот.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, макромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остатки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.
Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структуры, и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин – белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка.
ЛИТЕРАТУРА
Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки, Т.2, М.: Мир, 1994,
Березов Т.Т., Коровкин Б.Н. Биологическая химия. – М.: изд-во «Медицина», 2007.
Биохимия (учебник для вузов) (ред.чл.-корр.РАН, проф.Е.С.Северин), М.: издательский дом «ГЭОТАР-МЕД», 2003.
Боровский Е.В., Леонтьев В.К. Биология полости рта, М.: Мед.книга, Н.Новгород: изд-во НГМА, 2001.
Быков В.Л. Гистология и эмбриология органов полости рта человека, С.- Пб.: Спец. Лит-ра, 1996. – 248 с.
Вавилова Т.П. Биохимия тканей и жидкостей полости рта, М.: Издательский дом «ГЭОТАР-МЕДИА», 2008.
Вавилова Т.П., Марокко И.Н., Петрович Ю.А., Сумароков Д.Д., Малышкина Л.Т., Зубцов В.К., Трусова Н.Ф. Основы стоматологической биохимии (учебное пособие для студентов медицинских ВУЗов) изд. 2, М.: типография ВИУ, 2001, 139 с.
Кольман Я., Рем К.-Г. (пер.с нем.), Наглядная биохимия, М.:изд-во «Мир», 2000.
Ленинджер А.. Основы биохимии, пер. с англ., т I. М.. 1985. с. 176 79; Biochemistry of collagen, ed. by G.N. Ramachandran, A.H. Reddi, N.Y. L., 1976; Cell biology of extracellular matrix, ed. by E D. Hay, N.Y. L., 1983
Мазуров В. И., Биохимия коллагеновых белков. М.. 1974
Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека, Т.2, М.: изд-во «Мир», 1993.
Никитин В. Н., Перский Е. Э., Утевская Л. А.. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур. К., 1977
С.473-529.
Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии, Т.3, М.: изд-во «Мир», 1981.
пространственное расположение атомов в молекуле определенной конфигурации, обусловленное поворотом вокруг одной или нескольких одинарных сигма-связей
отношение длинной оси молекулы к короткой
восстановлении
вещество, заполняющее пространство между клетками
этапы формирования
этапного развития
роговой чехол, покрывающий клюв птиц
ороговевшие кератиноциты
8

Список литературы [ всего 14]

ЛИТЕРАТУРА
1. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки, Т.2, М.: Мир, 1994,
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Н. Биологическая химия. – М.: изд-во «Медицина», 2007.
3. Биохимия (учебник для вузов) (ред.чл.-корр.РАН, проф.Е.С.Северин), М.: издательский дом «ГЭОТАР-МЕД», 2003.
4. Боровский Е.В., Леонтьев В.К. Биология полости рта, М.: Мед.книга, Н.Новгород: изд-во НГМА, 2001.
5. Быков В.Л. Гистология и эмбриология органов полости рта человека, С.- Пб.: Спец. Лит-ра, 1996. – 248 с.
6. Вавилова Т.П. Биохимия тканей и жидкостей полости рта, М.: Издательский дом «ГЭОТАР-МЕДИА», 2008.
7. Вавилова Т.П., Марокко И.Н., Петрович Ю.А., Сумароков Д.Д., Малышкина Л.Т., Зубцов В.К., Трусова Н.Ф. Основы стоматологической биохимии (учебное пособие для студентов медицинских ВУЗов) изд. 2, М.: типография ВИУ, 2001, 139 с.
8. Кольман Я., Рем К.-Г. (пер.с нем.), Наглядная биохимия, М.:изд-во «Мир», 2000.
9. Ленинджер А.. Основы биохимии, пер. с англ., т I. М.. 1985. с. 176 79; Biochemistry of collagen, ed. by G.N. Ramachandran, A.H. Reddi, N.Y. L., 1976; Cell biology of extracellular matrix, ed. by E D. Hay, N.Y. L., 1983
10. Мазуров В. И., Биохимия коллагеновых белков. М.. 1974
11. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека, Т.2, М.: изд-во «Мир», 1993.
12. Никитин В. Н., Перский Е. Э., Утевская Л. А.. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур. К., 1977
13. С.473-529.
14. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии, Т.3, М.: изд-во «Мир», 1981.
Пожалуйста, внимательно изучайте содержание и фрагменты работы. Деньги за приобретённые готовые работы по причине несоответствия данной работы вашим требованиям или её уникальности не возвращаются.
* Категория работы носит оценочный характер в соответствии с качественными и количественными параметрами предоставляемого материала. Данный материал ни целиком, ни любая из его частей не является готовым научным трудом, выпускной квалификационной работой, научным докладом или иной работой, предусмотренной государственной системой научной аттестации или необходимой для прохождения промежуточной или итоговой аттестации. Данный материал представляет собой субъективный результат обработки, структурирования и форматирования собранной его автором информации и предназначен, прежде всего, для использования в качестве источника для самостоятельной подготовки работы указанной тематики.
© Рефератбанк, 2002 - 2022